現(xiàn)在AI不僅能預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)也能設(shè)計(jì)新的蛋白質(zhì)序列啦那一段序列或一個(gè)結(jié)構(gòu)文件到了我們手里怎樣判斷它經(jīng)過(guò)了什么生成流程呢如果把來(lái)源標(biāo)記直接放進(jìn)蛋白本身會(huì)不會(huì)又影響它原本要完成的任務(wù)呢2026年9月30日Google DeepMind的Pushmeet Kohli團(tuán)隊(duì)等在Nature發(fā)表“Function-preserving watermarking of AI-generated proteins”提出SynthIDBio探索序列和三維結(jié)構(gòu)兩條水印路線(xiàn)分別給AI生成的蛋白質(zhì)序列和生物分子結(jié)構(gòu)加入可檢測(cè)水印。這篇研究把兩個(gè)問(wèn)題放在一起一邊檢查水印能不能被認(rèn)出來(lái)一邊檢查蛋白質(zhì)在當(dāng)前測(cè)試的任務(wù)中是否保留相近表現(xiàn)。那我們就沿著這兩條線(xiàn)繼續(xù)往下看吧原文鏈接Function-preserving watermarking of AI-generated proteins另想快速了解這篇文章最最最最最核心內(nèi)容的小伙伴們可以先去看一下要讀文獻(xiàn)Nature谷歌 DeepMind 已經(jīng)開(kāi)始給蛋白質(zhì)打水印了大道至簡(jiǎn)·精簡(jiǎn)版 喲想了解更多細(xì)節(jié)的話(huà)咱們?cè)倩貋?lái)這邊哈哈哈哈哈哈本文目錄索引如下0 太長(zhǎng)不看版1 AI蛋白的來(lái)源追蹤問(wèn)題2 ProteinMPNN中的序列水印3 已知結(jié)合骨架上的實(shí)驗(yàn)驗(yàn)證4 檢出率、候選篩選與后續(xù)處理5 AF3兼容模型中的結(jié)構(gòu)水印6 結(jié)構(gòu)質(zhì)量、檢出率與局部幾何總結(jié)與展望如果小伙伴們有需求的話(huà)可以加入我們的交流群一定要知道 | 永久免費(fèi)的環(huán)境友好型生信學(xué)習(xí)交流群又雙叒叕來(lái)啦| 伴隨不定期群友好物分享在這里你可以稍有克制地暢所欲言超級(jí)建議大家在入群前或入群后可以看一下這個(gè)干貨滿(mǎn)滿(mǎn) | 給生信小白的入門(mén)小建議 | 掏心掏肺版絕對(duì)干貨滿(mǎn)滿(mǎn)讓你不虛此看如果有需要個(gè)性化定制分析服務(wù)的小伙伴可以看看這里你要的個(gè)性化生信分析服務(wù)今天正式開(kāi)啟啦定制你的專(zhuān)屬解決方案全程1v1答疑絕對(duì)包你滿(mǎn)意0 太長(zhǎng)不看版想先看重點(diǎn)的小伙伴我們先用兩段話(huà)把SynthIDBio的兩套并行方法捋一下序列路線(xiàn)在ProteinMPNN采樣氨基酸時(shí)加入水印。研究從三個(gè)靶標(biāo)的已知結(jié)合骨架出發(fā)重新生成有水印和無(wú)水印序列再用表面等離子體共振測(cè)量結(jié)合。水印組與無(wú)水印組的總體親和力分布沒(méi)有發(fā)現(xiàn)顯著差異但一個(gè)較寬松親和力閾值下non-distortionary 0.5組的命中率較低。這個(gè)結(jié)果更適合概括為“所測(cè)結(jié)合表現(xiàn)總體相近”而不是“所有指標(biāo)完全沒(méi)有代價(jià)”。結(jié)構(gòu)路線(xiàn)微調(diào)AF3兼容模型使生成坐標(biāo)帶有可檢測(cè)的幾何統(tǒng)計(jì)特征。推薦的小噪聲設(shè)置保留了與基線(xiàn)相近的LDDT和TM-score在0.1%假陽(yáng)性率下檢出率超過(guò)99.8%。這一分支驗(yàn)證的是結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)質(zhì)量與檢測(cè)表現(xiàn)沒(méi)有給每個(gè)結(jié)構(gòu)重新做生物功能實(shí)驗(yàn)。1 AI蛋白的來(lái)源追蹤問(wèn)題大家可能會(huì)想到文件名、設(shè)計(jì)記錄和數(shù)據(jù)庫(kù)不都能保存來(lái)源信息嘛問(wèn)題是這些信息可能與實(shí)際對(duì)象分離。文件說(shuō)明會(huì)被刪除數(shù)據(jù)庫(kù)檢索還要面對(duì)規(guī)模、隱私和知識(shí)產(chǎn)權(quán)問(wèn)題。水印換了一個(gè)位置它讓生成結(jié)果本身帶有統(tǒng)計(jì)特征再由掌握相應(yīng)檢測(cè)方式的一方識(shí)別。蛋白質(zhì)的難點(diǎn)在于來(lái)源標(biāo)記不能脫離功能來(lái)評(píng)價(jià)。文本換一個(gè)詞句子也許仍然通順蛋白質(zhì)換一個(gè)氨基酸卻可能改變折疊、界面或穩(wěn)定性。水印能被檢測(cè)出來(lái)是一件事蛋白質(zhì)在當(dāng)前任務(wù)里還能不能用是另一件事。研究因此分成兩條線(xiàn)SynthIDBio-sequence處理氨基酸序列并用結(jié)合實(shí)驗(yàn)檢驗(yàn)所測(cè)功能SynthIDBio-structure處理三維原子坐標(biāo)并比較結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)質(zhì)量。這兩套方法有共同的來(lái)源追蹤目標(biāo)但使用不同模型、不同樣本和不同驗(yàn)證終點(diǎn)。2 ProteinMPNN中的序列水印我們先從序列這條線(xiàn)看起。研究從已有蛋白質(zhì)骨架出發(fā)讓ProteinMPNN為骨架選擇氨基酸。水印并不是在生成結(jié)束后拼接一段固定標(biāo)簽而是在逐個(gè)采樣氨基酸時(shí)加入帶密鑰的選擇偏向圖1a。小小知識(shí)要知道骨架和序列分別是什么剛接觸蛋白設(shè)計(jì)的小伙伴我們先把這兩個(gè)詞分清楚氨基酸序列amino acid sequence記錄每個(gè)位置是什么氨基酸蛋白質(zhì)骨架protein backbone描述主鏈的三維形狀。ProteinMPNN在骨架等條件下設(shè)計(jì)序列因此同一個(gè)骨架可以產(chǎn)生多條不同序列。后文的序列數(shù)、骨架數(shù)和技術(shù)重復(fù)是三個(gè)不同的統(tǒng)計(jì)單位。SynthIDBio-sequence沿用SynthID-text中的tournament sampling。簡(jiǎn)單理解模型在候選氨基酸之間做帶密鑰的“比賽”更偏向選擇符合水印評(píng)分的候選。檢測(cè)時(shí)再用對(duì)應(yīng)密鑰計(jì)算整條序列的平均g-value分?jǐn)?shù)越符合水印模式越可能被檢測(cè)器識(shí)別。圖1a在ProteinMPNN采樣過(guò)程中加入序列水印原文 Fig. 1a大家可以沿著圖1a從左往右看骨架生成、ProteinMPNN序列采樣后面還有AF3指標(biāo)篩選和水印閾值篩選。水印信號(hào)分散在多個(gè)位置的選擇中檢測(cè)器綜合整條序列的信息不是搜索某個(gè)固定片段。研究比較了兩種水印思路。non-distortionary設(shè)置強(qiáng)調(diào)在相應(yīng)數(shù)學(xué)條件下保持平均采樣分布distortionary設(shè)置主動(dòng)加強(qiáng)偏向提高低溫度采樣時(shí)的水印信號(hào)。小小知識(shí)要知道non-distortionary描述的是分布non-distortionary可以理解為“分布不扭曲”。它討論的是對(duì)密鑰等隨機(jī)性取平均后的采樣分布并沒(méi)有直接承諾每條序列相同也沒(méi)有直接回答蛋白質(zhì)功能。功能是否保留仍要靠相應(yīng)實(shí)驗(yàn)。采樣溫度控制模型選擇的隨機(jī)程度。低溫度時(shí)模型更集中于少數(shù)高概率氨基酸水印可利用的選擇空間也更小。濕實(shí)驗(yàn)最終比較無(wú)水印0.1、non-distortionary 0.5和distortionary 0.1三種設(shè)置。這里的“溫度”是模型參數(shù)和培養(yǎng)箱溫度沒(méi)有關(guān)系哈3 已知結(jié)合骨架上的實(shí)驗(yàn)驗(yàn)證有了序列我們最關(guān)心的問(wèn)題就來(lái)了加入水印后結(jié)合蛋白還能不能識(shí)別原來(lái)的靶標(biāo)呢實(shí)驗(yàn)選擇SARS-CoV-2受體結(jié)合域SC2RBD、血管內(nèi)皮生長(zhǎng)因子AVEGF-A和程序性死亡配體1PD-L1三個(gè)靶標(biāo)。每個(gè)靶標(biāo)取15個(gè)已經(jīng)有結(jié)合證據(jù)的AlphaProteo骨架再用ProteinMPNN重新設(shè)計(jì)序列。每個(gè)骨架安排18個(gè)設(shè)計(jì)1條既有親本序列、5條無(wú)水印序列、兩種水印設(shè)置各6條序列每個(gè)靶標(biāo)另用3條陰性對(duì)照替換相應(yīng)設(shè)計(jì)?？鄢龑?duì)照后三個(gè)靶標(biāo)合計(jì)包含222條無(wú)水印序列以及兩種水印設(shè)置各267條序列。這套設(shè)計(jì)有一個(gè)清楚的取舍。已知結(jié)合骨架讓實(shí)驗(yàn)更容易獲得可比較的親和力數(shù)據(jù)適合檢驗(yàn)“重新設(shè)計(jì)序列時(shí)加入水印”會(huì)帶來(lái)什么變化相應(yīng)地結(jié)論也落在這些已知骨架和結(jié)合任務(wù)上。圖2a–b結(jié)合親和力與不同閾值下的命中比例原文 Fig. 2a–b小小知識(shí)要知道K_D越小結(jié)合通常越強(qiáng)研究用表面等離子體共振surface plasmon resonanceSPR測(cè)量結(jié)合并估計(jì)解離常數(shù)dissociation constantK_D。在可比較的測(cè)定條件下K_D越小通常表示結(jié)合越強(qiáng)。大家看圖2a的縱軸這里用的是對(duì)數(shù)刻度我們要按數(shù)量級(jí)讀數(shù)喲親和力比較只納入能獲得穩(wěn)定動(dòng)力學(xué)擬合和可定量K_D的設(shè)計(jì)各分組n為43–69每個(gè)設(shè)計(jì)的數(shù)值來(lái)自至少兩次技術(shù)重復(fù)的平均。水印組與無(wú)水印組的總體親和力分布沒(méi)有發(fā)現(xiàn)顯著差異比較使用雙側(cè)Wilcoxon秩和檢驗(yàn)圖2a。SC2RBD中兩種水印設(shè)置之間出現(xiàn)局部差異distortionary 0.1組的中位K_D更低。接著我們換個(gè)問(wèn)法有多少設(shè)計(jì)達(dá)到了給定的親和力閾值呢在K_D≤10?? M時(shí)組間沒(méi)有顯著差異閾值放寬到K_D≤10?? M時(shí)non-distortionary 0.5組的命中率低于無(wú)水印組Fisher精確檢驗(yàn)顯示差異顯著圖2b。把這兩項(xiàng)比較放在一起我們就能更完整地理解結(jié)果啦水印組在所測(cè)總體親和力分布上與無(wú)水印組相近同時(shí)一個(gè)命中率閾值顯示了設(shè)計(jì)代價(jià)。方法部分還提到部分被歸為binder的設(shè)計(jì)因?yàn)樾盘?hào)弱、表達(dá)量低或動(dòng)力學(xué)太快無(wú)法穩(wěn)定估計(jì)K_D因此“沒(méi)有K_D”不能簡(jiǎn)單歸為“不結(jié)合”。結(jié)合表現(xiàn)看過(guò)了那水印信號(hào)到底散布在序列的哪些位置呢我們?cè)侔研蛄泻徒Y(jié)構(gòu)放到一起看看吧圖2c多條序列中的局部水印分?jǐn)?shù)原文 Fig. 2c水印信號(hào)散布在多個(gè)氨基酸位置不是只集中在序列末端或某個(gè)固定motif圖2c。這里大家對(duì)照顏色就能看各位置的局部g-value。圖2d–e結(jié)構(gòu)映射與骨架對(duì)背景分?jǐn)?shù)的影響原文 Fig. 2d–e把局部分?jǐn)?shù)映射到預(yù)測(cè)結(jié)構(gòu)后不同二級(jí)結(jié)構(gòu)區(qū)域都能看到水印信號(hào)圖2d。右側(cè)按PD-L1結(jié)合蛋白的骨架分組即使沒(méi)有水印不同骨架的g-value背景分布也不完全相同圖2e。骨架會(huì)限制哪些氨基酸更適合檢測(cè)閾值因此需要在合適的背景中校準(zhǔn)。進(jìn)入濕實(shí)驗(yàn)的水印設(shè)計(jì)已經(jīng)通過(guò)g-value篩選。在0.1% FPR工作點(diǎn)下這批設(shè)計(jì)均被檢出。大家讀到100%時(shí)要一起帶上“經(jīng)過(guò)篩選的實(shí)驗(yàn)樣本”這個(gè)條件。那如果先不篩選直接檢查生成輸出效果又會(huì)怎樣呢下面的大規(guī)模計(jì)算評(píng)估就能幫我們回答這個(gè)問(wèn)題4 檢出率、候選篩選與后續(xù)處理研究把計(jì)算評(píng)估擴(kuò)大到23個(gè)靶標(biāo)每個(gè)靶標(biāo)生成10,000個(gè)樣本。一項(xiàng)比較不增加g-value篩選檢查不同采樣設(shè)置下的真正例率圖3a另一項(xiàng)加入水印閾值觀(guān)察候選通過(guò)率的變化圖3b。我們把“檢出多少”和“留下多少”放在一起看篩選的代價(jià)就更清楚啦圖3a–b水印檢出率與候選通過(guò)率原文 Fig. 3a–b提高non-distortionary采樣溫度或采用更強(qiáng)的distortionary設(shè)置通常可以提高檢出率FPR越嚴(yán)格同一設(shè)置下的TPR也可能下降圖3a。經(jīng)過(guò)g-value篩選以后低分候選會(huì)被淘汰。最終保留下來(lái)的設(shè)計(jì)更容易檢出但可進(jìn)入后續(xù)結(jié)構(gòu)驗(yàn)證的候選數(shù)量也減少圖3b。想得到同樣數(shù)量的成品前面就可能要多生成一些候選呀小小知識(shí)要知道TPR和FPR的分母不同真正例率true positive rateTPR回答“有水印的對(duì)象中有多少被正確識(shí)別”假陽(yáng)性率false positive rateFPR回答“沒(méi)有相應(yīng)水印的對(duì)象中有多少被誤報(bào)”。FPR0.1%不是陽(yáng)性結(jié)果出錯(cuò)概率的直接表達(dá)實(shí)際解釋還與檢測(cè)背景和水印對(duì)象占比有關(guān)。研究認(rèn)為在這套設(shè)計(jì)流程里可以先做較便宜的水印分?jǐn)?shù)篩選再把通過(guò)的候選送入成本更高的AF3結(jié)構(gòu)驗(yàn)證因此新增實(shí)際計(jì)算開(kāi)銷(xiāo)較小。我們順著這個(gè)順序想一想就容易理解了昂貴的驗(yàn)證只需要處理留下的候選嘛。正文和圖3b對(duì)一個(gè)通過(guò)率下降數(shù)字存在不一致原文還把“變?yōu)?.715倍”寫(xiě)成了“增加171.5%”。這里我們先抓住篩選與候選需求之間的關(guān)系不采用有沖突的單個(gè)數(shù)值。圖3c–d預(yù)測(cè)指標(biāo)與后續(xù)處理后的表現(xiàn)原文 Fig. 3c–d多數(shù)設(shè)置下水印與無(wú)水印設(shè)計(jì)的AF3置信度分布接近較強(qiáng)的distortionary設(shè)置變化更明顯圖3c。置信度用于篩查計(jì)算設(shè)計(jì)它和前面的SPR結(jié)合實(shí)驗(yàn)回答不同問(wèn)題。用無(wú)水印ProteinMPNN重新設(shè)計(jì)序列后水印可以被有效削弱或移除相應(yīng)設(shè)計(jì)的估計(jì)命中率也會(huì)下降圖3d。這里展示的是結(jié)合本研究與歷史AlphaProteo數(shù)據(jù)得到的計(jì)算估計(jì)并非把所有重新設(shè)計(jì)結(jié)果逐一送去做SPR。正文與圖中VEGF-A的一項(xiàng)估計(jì)值也不一致因此我們只保留穩(wěn)妥結(jié)論序列水印可以被后續(xù)處理破壞而去除過(guò)程可能伴隨設(shè)計(jì)代價(jià)。5 AF3兼容模型中的結(jié)構(gòu)水印序列這條線(xiàn)看完了我們?cè)俎D(zhuǎn)到三維結(jié)構(gòu)吧這條路線(xiàn)處理的是原子坐標(biāo)研究固定AF3的network trunk微調(diào)擴(kuò)散模塊的輸出部分和置信度模塊同時(shí)訓(xùn)練一個(gè)受PointNet啟發(fā)的檢測(cè)器圖1b。圖1b結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)模型與水印檢測(cè)器的聯(lián)合訓(xùn)練原文 Fig. 1b擴(kuò)散模塊從噪聲開(kāi)始逐步生成原子坐標(biāo)。檢測(cè)器讀取殘基內(nèi)部的原子距離和連續(xù)原子的扭轉(zhuǎn)角再把各殘基的信息匯總成整個(gè)結(jié)構(gòu)的判斷。訓(xùn)練目標(biāo)同時(shí)包含原有擴(kuò)散損失和水印檢測(cè)損失水印損失權(quán)重為0.1。這套檢測(cè)器使用內(nèi)部幾何關(guān)系因此結(jié)構(gòu)整體平移或旋轉(zhuǎn)時(shí)輸入特征基本不變。訓(xùn)練還會(huì)給坐標(biāo)加入s0.001、0.01或0.1 ?的均勻噪聲幫助水印耐受常見(jiàn)文件格式對(duì)坐標(biāo)小數(shù)位的舍入。研究使用256張A100 GPU微調(diào)約一天推薦的模型為s0.001設(shè)置。文中提到推理階段沒(méi)有額外開(kāi)銷(xiāo)因?yàn)樗∫呀?jīng)進(jìn)入模型權(quán)重不需要每次預(yù)測(cè)后再運(yùn)行一個(gè)獨(dú)立嵌入步驟。大家把訓(xùn)練和預(yù)測(cè)分開(kāi)看就好前期微調(diào)本身仍然需要計(jì)算資源。6 結(jié)構(gòu)質(zhì)量、檢出率與局部幾何結(jié)構(gòu)水印也有幾件事需要我們一起看預(yù)測(cè)質(zhì)量保持得怎么樣檢測(cè)器能不能識(shí)別如果只剩一個(gè)短片段信號(hào)還在不在呢圖4a結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)質(zhì)量、檢測(cè)性能與長(zhǎng)度依賴(lài)原文 Fig. 4a推薦的s0.001模型與AF3基線(xiàn)相比LDDT和TM-score沒(méi)有下降更大的訓(xùn)練噪聲則出現(xiàn)小幅質(zhì)量降低圖4a左。大家讀這兩個(gè)指標(biāo)時(shí)可以這樣區(qū)分LDDT側(cè)重局部距離關(guān)系TM-score側(cè)重整體結(jié)構(gòu)相似程度。在FPR0.1%時(shí)三個(gè)模型的TPR都超過(guò)99.8%把FPR收緊到0.01%后s0.001模型的TPR為98.99%圖4a中及正文。我們讀檢出率時(shí)也要把對(duì)應(yīng)的假陽(yáng)性率一起帶上喲短片段更難檢測(cè)小于16個(gè)殘基或相應(yīng)鏈長(zhǎng)度時(shí)檢出率較低長(zhǎng)度達(dá)到32–48及以上后TPR很快超過(guò)99%圖4a右。這里分別列出完整結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)、RNA和DNA統(tǒng)計(jì)單位隨鏈類(lèi)型而變。小小知識(shí)要知道結(jié)構(gòu)相似指標(biāo)回答什么LDDT和TM-score幫助判斷預(yù)測(cè)結(jié)構(gòu)與參考結(jié)構(gòu)有多相似。它們適合評(píng)價(jià)結(jié)構(gòu)質(zhì)量卻不會(huì)自動(dòng)告訴我們酶活性、細(xì)胞內(nèi)作用或其他具體功能是否保持。結(jié)構(gòu)路線(xiàn)的“function-preserving”證據(jù)主要落在這些結(jié)構(gòu)質(zhì)量指標(biāo)上。整體結(jié)構(gòu)指標(biāo)相近那局部的距離和角度又變了多少呢我們?cè)偻?xì)處看看圖4b局部原子距離和角度分布原文 Fig. 4b對(duì)1,000個(gè)結(jié)構(gòu)的分析發(fā)現(xiàn)水印模型與AF3、實(shí)驗(yàn)結(jié)構(gòu)的局部幾何分布并非完全重合圖4b。這里展示一個(gè)原子距離和兩個(gè)角度特征都是研究特意挑選的變化較明顯案例。文中同時(shí)提到大多數(shù)原子距離、扭轉(zhuǎn)角和鍵角仍然得到保留s0.001模型尤其如此。這組結(jié)果把“整體結(jié)構(gòu)質(zhì)量相近”說(shuō)得更具體全局和局部指標(biāo)總體保持同時(shí)水印在某些幾何統(tǒng)計(jì)中留下可檢測(cè)偏移。右側(cè)圖注所寫(xiě)殘基名稱(chēng)與原子命名存在疑點(diǎn)本文保留原圖不繼續(xù)推斷該殘基的化學(xué)機(jī)制。在魯棒性方面0.01 ?高斯噪聲對(duì)檢測(cè)影響較小0.1 ?噪聲會(huì)破壞較小s模型的水印。受約束的結(jié)構(gòu)弛豫也能夠破壞水印。它對(duì)平移、旋轉(zhuǎn)和一部分小擾動(dòng)穩(wěn)健但并不是永久不會(huì)消失的標(biāo)記?？偨Y(jié)與展望讀到這里大家應(yīng)該能看出這項(xiàng)研究很有意思的一個(gè)地方它把來(lái)源追蹤和蛋白質(zhì)任務(wù)放進(jìn)了同一套評(píng)價(jià)中。序列分支不只看g-value還測(cè)量真實(shí)結(jié)合結(jié)構(gòu)分支不只看檢測(cè)率還比較LDDT、TM-score和局部幾何。這樣我們才能知道水印的識(shí)別效果是以什么代價(jià)換來(lái)的。目前的證據(jù)支持一個(gè)清楚的可行性結(jié)論在三個(gè)靶標(biāo)的已知結(jié)合骨架上序列水印總體保留了所測(cè)結(jié)合表現(xiàn)在AF3兼容模型的評(píng)估集上推薦結(jié)構(gòu)模型保留了相近結(jié)構(gòu)質(zhì)量并實(shí)現(xiàn)很高的檢出率。命中率閾值、候選篩選、短片段和局部幾何結(jié)果也說(shuō)明這種兼顧仍然有適用條件。如果有小伙伴想把這種思路用到自己的任務(wù)里我們還得再往前想一步自己最在意的功能有沒(méi)有被測(cè)到呢酶活性、細(xì)胞內(nèi)功能、穩(wěn)定性、更多結(jié)構(gòu)敏感任務(wù)和其他設(shè)計(jì)平臺(tái)都需要按實(shí)際用途補(bǔ)證據(jù)。部署中的背景校準(zhǔn)、密鑰管理、結(jié)果復(fù)核和行業(yè)標(biāo)準(zhǔn)同樣決定水印能不能成為可靠的來(lái)源證據(jù)。所以我們可以把SynthIDBio看成AI生物設(shè)計(jì)來(lái)源追蹤的一種工具。檢出相應(yīng)水印能夠支持對(duì)象與特定生成流程有關(guān)沒(méi)有檢出可能來(lái)自自然對(duì)象、其他模型也可能是水印在后續(xù)處理時(shí)減弱。水印解決的是“來(lái)自哪里”的一部分問(wèn)題安全性和功能仍要由各自的證據(jù)來(lái)回答。文末碎碎念那今天的分享就到這里啦我們下期再見(jiàn)喲最后順便給自己推薦一下嘿嘿嘿如果我的分享對(duì)你有用的話(huà)歡迎關(guān)注點(diǎn)贊在看轉(zhuǎn)發(fā)分享阿巴阿巴阿巴阿巴巴巴這可是我的第一原動(dòng)力蟹蟹你們的喜歡和支持參考資料Stutz D, Cowen-Rivers AI, Ortiz-Jimenez G, et al. Function-preserving watermarking of AI-generated proteins.Nature(2026). DOI: 10.1038/s41586-026-10965-y